Скелетная мышца

Скелетная мышца представляет собой комплекс отдельных многоядерных мышечных клеток или волокон, которые состоят из функциональных единиц — миофибрилл, осуществляющих механизм сокращения в результате взаимодействия белковых филаментов миозина и актина.

Основной характеристикой скелетной мышечной ткани является ее способность под контролем со стороны нервной системы развивать силу сокращения и укорочение. Степень механического напряжения и укорочения мышцы обусловлена активацией числа двигательных единиц, образующих целую мышцу. Двигательной единицей скелетной мышцы называется количество двигательных (моторных) мышечных волокон, которые иннервируются одним двигательным нейроном спинного мозга.

Скелетное мышечное волокно представляет собой вытянутую многоядерную клетку, которая содержит сократительные элементы, или миофибриллы. В каждом мышечном волокне содержится до 1000 миофиб- рилл и более, толщиной 1 —

alt="" />3 мкм. Отдельная миофиб- рилла состоит, в свою очередь, из множества толстых и тонких миофиламентов — нитей белка миозина и белка актина соответственно.

Взаимодействие между толстыми и тонкими миофила- ментами является физической основой мышечного сокращения. Миофиламен- ты окружены цитоплазмой, называемой саркоплазмой.
Кроме того, в состав нитей актина входят белки — тро- понин и тропомиозин, которые необходимы для развития процессов сокращения и расслабления мышцы. Каждая миофибрилла содержит примерно 1500 миози- новых и около 3000 актино- вых миофиламентов.
По всей длине мышечной клетки миофиламенты миофибриллы разделены на структурно-функциональные единицы, которые называются саркомерами (рис. 2.25). Саркомеры отделены друг от друга Z-мем-
бранами, к которым прикреплены тонкие актиновые филаменты. Расположены толстые и тонкие филаменты в саркомере гексамодально, т. е. вокруг каждого толстого миозинового филамента расположено шесть тонких ак- тивновых филаментов.
Нити миозина лежат в центре саркомера и выглядят в световом микроскопе как темная полоска, которая называется анизотропным А-диском. По обе стороны от A-диска лежат тонкие нити актина, которые в световом микроскопе образуют светлые изотропные диски. Нити актина, которые образуют в саркомере два изотропных диска, тянутся до Z-мембран.
Функции миофиламентов
Сократительная способность скелетной мышцы обусловлена функцией мышечных белков актина и миозина, взаимодействие которых между собой является основой механизма сокращения скелетной мышцы.
Актиновые филаменты представляют собой двойные белковые спирали F-актина, каждая из которых образована примерно 200 единицами (мономерами) глобулярного G-актина. Каждый G-актин состоит из четырех субдоменов. Два больших субдомена (3-й и 4-й) актина выполняют функцию связывания между собой белковой спирали F-актина, а два маленьких (1-й и 2-й), локализованные на периферии глобулярного G-актина, являются местами взаимодействия каждого мономера G-актина с толстым филамен-

том. Основную роль в связывании актина с миозином во время сокращения мышцы выполняет субдомен 1, содержащий NH2 СООН терминали актина. Этот субдомен актина выполняет функцию связывающего центра. Поэтому каждый глобулярный G-актин представляет собой место связывания с миозином при сокращении мышцы. В состоянии покоя скелетной мышцы центры связывания на каждом глобулярном G-актине закрыты белками тропонином и тропо- миозином. Эти белки функционально связаны между собой и образуют тропонин-тропомиози- новый комплекс, который расположен вдоль всей двойной белковой спирали F-актина (рис. 2.26).

Тропомиозин представляет собой молекулу длиной 42 нм, образованную двумя белковыми ?- цепями по типу спирали. Тропомиозин связан электростатически с актиновым филаментом. Однако элетростатическая связь между актиновым филаментом и тропо- миозином является плотной только во время расслабления скелетной мышцы. В присутствии ионов Са2+ эта связь становится менее плотной, тропомиозин становится подвижным и способен открывать места связывания на актиновом филаменте для поперечных мостиков миозина, что происходит во время сокращения.
В разных типах мышечной

ткани тропомиозин имеет различную подвижность относительно актина. Например, в скелетной мышце тропомиозин более подвижен, чем в сердечной мышце, что обусловливает отличие в сократительных свойствах этих двух типов поперечно-полосатых мышечных тканей. Подвижность тропо- миозина относительно актинового филамента регулируется тропонином.
Тропонин состоит из трех белковых субъединиц: С, I и Т. Субъединица С тропонина является своеобразным сенсором для ионов Са2+ в регуляции сокращения как в скелетной, так и в сердечной мышцах. Тропонин С имеет две глобулярные области — NH2 и СООН терминали. В скелетном мышечном волокне каждая из этих концевых областей тропонина С содержит два возможных места связывания ионов Са2+. Функция субъединицы I тропонина заключается в связывании тропонина с актином. Субъединица Т тропонина прочно удерживает вместе тропонин-тропомиозиновый комплекс на нитях актина. />В присутствии ионов Са2+ связь тропонина Т и тропомиозина относительно тонкой нити актина становится подвижной. Это приводит к открытию мест связывания на актиновом филаменте, с которым способны связываться поперечные мостики толстого филамента с началом процесса мышечного сокращения.
Толстый филамент представляет собой биполярный полимер белка миозина, который способен взаимодействовать с актином и развивать в результате этого взаимодействия силу и укорочение мышцы.
Двигательный белок миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких полипептидных цепей. Тяжелые полипептидные цепи образуют спираль миозина. Глобулярные концевые NH2 области называются головками, с помощью которых происходит взаимодействие между центрами связывания на актиновом филаменте с миозином во время сокращения мышцы. Одна пара легких полипептидных цепей связана с каждой головкой. Основа толстого филамента представлена миозиновым стержнем, который скручен из множества белковых нитей. Образование миозинового стержня происходит в период развития мышечной ткани, благодаря функции белка С саркоме- ра, который является антителом для белка миозина.
В скелетных мышцах от миозинового стержня по его окружности отходят с равным интервалом в 14,3 нм пары головок поперечных, а расстояние между головками по одной линии толстого филамента составляет 43 нм. При этом каждая пара головок на филаменте миозина ориентирована на 180° относительно другой. Подобная «геометрия» расположения поперечных мостиков на толстом филаменте обусловливает их взаимодействие с любой из шести окружающих его тонких филаментов с интервалом в 14,3 нм.
Важным внутриклеточным элементом эластичности мышечных волокон является высокоэластичный белок титин, который формирует своеобразную сеть вокруг нитей актина и миозина в пределах каждого саркомера и придает ему механические свойства как в покое, так и при мышечном сокращении. Благодаря наличию белка титина в саркомере, в состоянии покоя сократительные элементы развивают напряжение при растяжении мышцы. Механизм сокращения скелетной мышцы
Во время укорочения мышцы уменьшается длина саркомеров. При этом филаменты актина и миозина, входящие в состав саркомеров, не изменяют своей длины. Уменьшение длины соркомеров происходит в результате движения (скольжения) тонких филаментов с двух сторон саркомера к его

центру относительно толстых мио- зи новых филаментов (рис. 2.27). Молекулы актина и миозина способны взаимодействовать между собой как в условиях in vivo, так и in vitro. В мышце эта связь миози- новых головок с актиновым фила- ментом является циклической и представляет собой многочисленные укорочения миозиновых поперечных мостиков, что поддерживает постоянство сокращения в целой активной мышце.

Цикл поперечного мостика во время сокращения мышцы — это связывание, укорочение, высвобождение и вновь связывание поперечного мостика миозина с актиновым филаментом, что весьма напоминает собой человека, который на руках поднимается вверх по канату. В саркомере каждый миозиновый филамент находится в окружении шести актиновых филаментов. Миозиновые фила- менты вращаются во время взаимодействия с окружающими их шестью филаментами актина, а их поперечные мостики связываются лишь с тремя случайными тонкими миофиламентами. Согласно теории скольжения филаментов мышечного сокращения поперечные мостики миозина взаимодействуют с актином асинхронно, т. е. одни находятся «в захвате», в то время как другие «изменяют свой захват». Миозиновые головки, которые образуют поперечные мостики, расположены только на концах миозиновых филаментов. Поэтому при максимальном увеличении длины саркомеров, несмотря на раздражение мышцы, полностью отсутствует сокращение мышцы.
Активность актомиозиновых мостиков, с помощью которых актиновые филаменты прикрепляются к миозину, представляет собой процесс, в ходе которого химическая энергия АТФ превращается в сокращение мышцы. Каждый отдельный поперечный мостик имеет структурные особенности, которые вовлечены в сокращение мышцы. Эти особенности включают двойную головку миозина, которая содержит АТФазную активность поперечного мостика, и способность связываться плотно с актином, и в то же время вращается наподобие шарнира относительно стержня поперечного мостика. В свою очередь стержень поперечного мостика также наподобие шарнира связан с миозиновым стержнем и обладает эластическими свойствами, заключающими в себе энергию, необходимую при развитии напряжения во время вращении головки поперечного мостика.
Поперечные мостики отходят от миозинового стержня таким образом, что образуют спираль вдоль толстного филамента с интервалом 14,3 нм

00000000000

Актин
АТФ
Рис. 2.28. Цикл «замыкание—сокращение—размыкание» поперечного мостика миозина.
Стадия 1 — в саркоплазме низкая концентрация ионов кальция (менее 10~7 М), места связывания на филаменте актина блокированы тропонин-тропомиозиновым комплексом. Стадия 2 — коцентрация ионов кальция в саркоплазме возрастает до порогового уровня, поперечный мостик миозина связывается с актином. Связывание ускоряет гидролиз АТФ примерно в 200 раз с образованием АДФ и фосфата (Ф). Стадия 3 — энергия гидролиза АТФ вызывает движение головки поперечного мостика и одновременно растягивается эластичный компонент поперечного мостика. Стадия 4 — эластический компонент поперечного мостика укорачивается, что вызывает перемещение актинового филамента — это является «шагом» укорочения сарко- мера. Стадия 5 — с головкой поперечного мостика связывается новая молекула АТФ и поперечный мостик миозина высвобождается от связи с атином. При высокой концентрации ионов кальция в саркомплазме цикл «замыкание—сокращение—размыкание» будет неоднократно повторяться, а при удалении ионов кальция в саркоплазматический ретикулум скорость гидролиза АТФ резко снижается и тормозится прочное актомиозиновое взаимодействие.
между мостиками. Этот интервал столь мал, что каждой мостик должен многократно взаимодействовать с актином по мере продвижения вдоль актинового филамента, чтобы произошло существенное укорочение длины всей мышцы. />В состоянии покоя поперечный мостик расположен параллельно мио- зиновому стержню (рис.2.28), а его головка — перпедикулярно относительно последнего, и не прикреплена к актиновому филаменту (стадия 1). После того, как ионы Са2+ высвобождаются из саркоплазматического ретикулума (описано ниже) и активируют сокращение мышцы, активновый фи- ламент может связываться с миозиновой головкой (стадия 2). После связывания головка наклоняется (стадия 3), используя энергию, заключенную в миозин-АТФазном комплексе головки. Это является основной силой поперечного мостика, которая растягивает его эластический компонент для того, чтобы произвести энергию движения вдоль активного филамента (стадия 4). В результате головка мостика совершает движение на 40° к центру саркомера и перемещает при этом на 10 нм нить актина. В это время от головки высвобождаются АДФ и монофосфат, что необходимо для захвата головкой миозина новой молекулы АТФ. Только после этого головка
миозина отделяется от молекулы актина, необходимой для размыкания поперечного мостика с актином (положение 5).
Цикл будет продолжаться до тех пор, пока концентрация ионов Са++ в межфибриллярном пространстве не снижается до подпороговой величины, т. е. 1СН М, что приведет к расслаблению мышцы, или пока не будут исчерпаны запасы АТФ. В последнем случае в мышце возникает спазм или мышечная контрактура (rigor), при которой в течение нескольких секунд или минут отсутствует расслабление мышцы. При трупном окоченении (rigor mortis), возникающем после смерти человека, значительный процент поперечных мостиков остается в связанном с актиновыми филаментами положении, что придает мышцам необычно высокую плотность.
Таким образом, функция АТФ проявляется в двух точках процесса сокращения мышцы. Во-первых, АТФ является источником энергии для сокращения. Во-вторых, АТФ отсоединяет поперечной мостик для того, чтобы повторялся цикл поперечных мостиков «замыкание—сокращение—размыкание». Активация мышечного сокращения
Процесс, при котором потенциалы действия, генерируемые на сарколемме в области нервно-мышечного синапса, активируют сокращение мышцы, называется электромеханическим сопряжением (рис. 2.29). Центральным процессом в электромеханическом сопряжении является взаимодействие ионов Са2+ с тропонином, когда изменяется положение тропомиозина, закрывающего места связывания на активном филаменте для поперечных мостиков миозина.
В состоянии покоя мышечного волокна Са2+-АТФаза саркоплазматического ретикулума активно закачивает ионы Са2+ из саркоплазмы в его цистерны, где большинство ионов находится в обратимо связанном состоянии с белком кальсеквестрином. В саркоплазме мышечного волокна концентрация ионов Са2+ снижена до уровня порядка 0,1 мкМ/л или 1(Г7 М, при котором тропонин-тропомиозиновый комплекс закрывает места связывания актина с головками поперечных мостиков миозина.
Тем не менее даже при столь низкой концентрации ионов Са2+ в саркоплазме отдельные места на концевых субдоменах актина могут осуществлять слабое электростатическое взаимодействие с миозином. В этом случае имеет место прямое связывание головки миозина с актином. Благодаря этому в состоянии покоя мышечного волокна тонкие филаменты в сарко- мере находится не в свободном, а в зафиксированном положении, что поддерживает упорядоченное пространственное расположение тонких и толстых миофиламентов между собой в саркомерах мышц.
Для того чтобы вызвать сокращение, потенциал действия мышцы, вы- зваемый двигательным нервом, распространяется по сарколемме мышечной клетки и внутрь поперечных трубочек (t-система), открывая кальциевые ионные каналы мембраны. В фазу деполяризации потенциала действия сарколеммы в области t-системы открывается L-тип потенциалзависимых кальциевых ионных каналов, которые, в свою очередь, вызывают открытие кальциевых ионных каналов саркоплазматического ретикулума. Это обусловлено тем, что L-тип потенциалзависимых кальциевых ионных каналов сарколеммы в области t-системы, или дигидропиридиновый рецептор (агонист—дигидропиридин), прямо структурно связан с рианодиновым рецептором (агонист — рианодин) или кальциевым ионным каналом саркоплазматического ретикулума. Функцией структурного взаимодействия этих
Т-трубочка мембраны мышечной клетки
Na+/K+- Na++/Ca++- Дигидропиридиновый
АТФаза обменник рецептор (Са++- канал)

Рис. 2.29. Схема механизма электромеханического сопряжения в скелетных мышечных клетках во время начала их сокращения.

А.

Механизм представляет собой последовательную цепь деполяризации сарколеммы в области Т-трубочки мышечного волокна, активации дигидропиридинового рецептора и сопряженного с ним рианодинового рецептора мембраны саркоплазматического ретикулума. Б. В результате активации обоих ионных каналов концентрация ионов кальция в цитозоле повышается за счет поступления ионов кальция из внеклеточной среды, а также из саркоплазматического ретикулума. В. Повышение концентрации ионов кальция в области сократительных белков и их связывание с субъединицей С тропонина вызывает мышечное сокращение. СПР — саркоплазматический ретикулум. Рр — рианодиновый рецептор (высвобождающий ионы кальция канал).
двух рецепторов является открытие кальциевых каналов саркоплазматического ретикулума и выход ионов Са2+ в саркоплазму. Когда концентрация ионов Са2+ в межфибриллярном пространстве, т. е. в саркоплазме между нитями актина и миозина, увеличивается до 10 мкМ/л (1(Г5 М) и более, ионы Са2+ начинают связываться с тропонином С. Активация тропонина С при связывании с ионами Са2+ вызывает смещение тропонин-тропомиози- нового комплекса примерно на 25° вокруг поверхности актинового фила- мента и погружение молекул тропомиозина вглубь между белковыми цепями актина. В результате на актиновых филаментах открываются места связывания для головок поперечных мостиков миозина и начинается цикл их сокращения. При этом начинается сокращение всей скелетной мышцы, которое будет продолжаться до тех пор, пока концентрация ионов Са2+ в саркоплазме не станет пороговой или сверхпороговой для поддержания сократительного процесса. Расслабление скелетной мышцы
Расслабление скелетной мышцы начинается только после того, как концентрация ионов Са2+ в саркоплазме мышечных клеток снижается ниже порогового уровня, т. е. ниже 10 мкМ/л, или 10-5 М. Расслабление мышцы обусловливают три процесса: 1. Отсоединение (диссоциация) ионов Са2+ от субъединицы С тропонина. 2. Диффузия ионов Са2+ в сторону саркоплазматического ретикулума. 3. Активный транспорт ионов Са2+ внутрь саркоплазматического ретикулума при участии Са2+-АТФазы.
В начальный момент расслабления длина мышцы остается постоянной. Это происходит из-за того, что первоначально происходит расслабление саркомеров, находящихся на концах мышц, в то время как центральные саркомеры остаются укороченными. Это состояние характерно лишь для начального момента мышечного расслабления, а именно фазы изометрического расслабления. Процесс расслабления во всех саркомерах усиливается после того как сила сокращения мышцы уменьшается примерно на 20— 30 %. Это обусловлено тем, что во время расслабления мышцы уменьшается подвижность тропомиозина по поверхности белковых цепей актина примерно с той же скоростью, что и сила сокращения. В результате чем меньше сила сокращения мышцы, тем меньше открыто мест связывания на актиновых филаментах для поперечных мостиков миозина Типы мышечных сокращений
Скелетные мышцы развивают сокращение под влиянием нервных импульсов, поступающих от двигательных нейронов, расположенных в передних рогах спинного мозга. Мышечные волокна, иннервируемые одним мотонейроном спинного мозга, образуют двигательную единицу. В зависимости от количества потенциалов действия, которые поступают к двигательным единицам, в мышце могут возникать несколько типов сокращения: одиночное мышечное сокращение, тетаническое, изометрическое, изотоническое и смешанное. Сокращение мышцы в целом является результатом суммации одиночных мышечных сокращений.
Одиночное мышечное сокращение. Сократительный ответ мышечного волокна или отдельной мышцы на одно раздражение называется одиночным сокращением (рис. 2.30). Одиночное сокращение имеет латентный период, фазу развития напряжения, или укорочения, и фазу удлинения, или расслабления. Длительность каждой фазы зависит от морфофункциональных свойств мышечных волокон: у быстро сокращающихся волокон глазных мышц фаза напряжения составляет 7—10 мс, а у волокон камбаловидной мышцы — 50—100 мс. Фаза укорочения в одиночном мышечном сокращении всегда меньше по времени, чем фаза расслабления. Одиночное мышечное сокращение возникает в том случае, если интервал времени между последовательными разрядами мотонейронов, вызывающими подобный тип сокращения, равен или превышает время одиночного сокращения. Так, волокна глазодвигательных мышц имеют режим одиночного сокращения при частоте импульсации мотонейрона менее 50 Гц, а волокна камбаловидной мышцы человека — при частоте менее 10 Гц. В режиме одиночного сокращения мышца способна работать длительное время без развития утомления.
Тетаническое мышечное сокращение. Тетаническим называется сокращение мышцы, при котором происходит суммация одиночных мышечных сокращений в результате ее раздражения частыми (тетаническими) стимулами. Различают зубчатый и гладкий тетанусы. Зубчатый тетанус возникает

t
t ft t t t
L
Раздражение электрическим током
Рис. 2.30. Одиночное и суммированные типы мышечного сокращения.
Одиночное сокращение мышцы (А) подразделяется на латентный период, фазу укорочения и расслабления. Суммированными типами мышечного сокращения (Б) являются зубчатый и гладкий тетанусы, которые возникают в результате суперпозиции (наложения) одиночных мышечных сокращений. Стрелками обозначены моменты нанесения электрического раздражения.
в том случае, если мышца раздражается серией электрических стимулов с частотой, при которой каждый из последующих импульсов приходится на фазу расслабления. При тетаническом сокращении мышцы фаза напряжения сменяется фазой неполного расслабления в течение всего периода раздражения. Сила сокращения, развиваемая мышцей при зубчатом тетанусе, больше, чем при одиночном мышечном сокращении. Гладкий тетанус возникает в том случае, если нерв или мышцу раздражать серией электрических импульсов с частотой, при которой каждый последующий импульс приходится на фазу напряжения. При гладком тетаническом сокращении мышца не расслабляется и в ней поддерживается постоянное напряжение. Это происходит в результате суперпозиции или наложения фазы укорочения мышцы, возникающей в мышце после каждого последующего раздражения. В результате при гладком тетанусе мышца развивает силу в 2—4 раза больше, чем при одиночном мышечном сокращении.
В разных мышцах сокращение по типу гладкого тетануса возникает при различной частоте раздражения. Гладкий тетанус быстрой глазодвигательной мышцы проявляется при частотах свыше 150—200 Гц, а у медленной камбаловидной мышцы — при частоте около 30 Гц.
Изометрическое сокращение. Если мышца развивает напряжение в условиях чрезмерной нагрузки, то ее длина не изменяется и такое сокращение называется изометрическим. Согласно теории скольжения, при изометрическом мышечном сокращении укорачивается длина саркомеров. Однако общая длина мышцы не изменяется, поскольку на такую же величину удлиняется последовательно связанный с сократительными филаментами эластический компонент мышцы.
Изотоническое сокращение. Если мышца до начала сокращения отягощена грузом, а масса груза и развиваемое мышцей напряжение во время сокращения не изменяются, то такое сокращение называется изотоническим. Во время перемещения тела в пространстве имеет место смешанный, или 4-6095
ауксотонический, или анизотонический тип сокращения, при котором мышца развивает напряжение и укорачивается. Изотонический и анизотонический типы сокращения лежат в основе динамической работы локомоторного аппарата человека.
Если внешняя нагрузка на мышцу меньше, чем развиваемое во время сокращения напряжение, то мышца укорачивается и совершается движение (концентрический тип сокращения). Если при чрезмерной внешней нагрузке мышца, напрягаясь, все же растягивается (удлиняется), то такой тип сокращения называется эксцентрическим. Типы скелетных мышечных волокон
Сокращение в одних скелетных мышцах происходит быстро, и такие мышцы быстро утомляются, а другие мышцы сокращаются медленно и так же медленно утомляются. Эта физиологическая особенность сократительной способности мышц зависит от двух типов мышечных волокон, образующих мышцу: медленно и быстро сокращающихся (рис. 2.31).
Медленные неутомляемые мышечные волокна скелетных мышц, или тип I, развивают небольшую силу при сокращении, поскольку в них мало мио- фибрилл. Низкая скорость сокращения этого типа мышечных волокон обусловлена невысокой активностью миозиновой АТФазы, медленным выходом ионов кальция из саркоплазматического ретикулума и, наконец, их медленным связыванием с тропонином. Мышечные волокна медленных двигательных единиц способны выполнять работу умеренной мощности длительное время без утомления, если хорошо развита капиллярная сеть и достаточно количество поступающего к ним 02. Например, мышцы туловища, обеспечивающие поддержание положения тела в пространстве, содержат в основном медленные мышечные волокна. Поэтому данные мышцы могут находиться в состоянии сокращения длительное время, поддерживая позу и положение тела человека в пространстве.
Быстрые мышечные волокна скелетных мышц (тип II) приспособлены для выполнения мощной, но кратковременной работы, так как богаты миофибриллами и имеют высокую скорость сокращения благодаря активности миозиновой АТФазы. Мышечные волокна этого типа мышц содержат много гликолитических ферментов (быстро освобождается большое количество энергии), в них мало митохондрий и миоглобина, они окружены небольшим количеством капилляров. Например, мышцы рук и ног имеют в своем составе преимущественно быстрые мышечные волокна, что обусловливает силу, быстроту и точность движения верхних и нижних конечностей человека.
У человека быстрые мышечные волокна подразделяют на тип НА (легко утомляемые) и ИХ (устойчивые к утомлению). Тип ИХ приспособлен для выполнения мощной работы, обладает большой аэробной выносливостью благодаря использованию энергии как аэробных, так и анаэробных процессов.
Соотношение числа медленных и быстрых двигательных единиц в одной мышце определено генетически. Например, у человека в четырехглавой мышце бедра процент медленных волокон варьирует от 40 до 98. Причем если в мышце больше медленных волокон, то такая мышца приспособлена к работе на выносливость. Если в составе мышцы выше процент быстрых волокон, то такая мышца развивает большую скорость и силу сокращения. При нарастающей работе мышц активируются первоначально медленные мышечные волокна, а затем быстрые. Это обусловлено тем, что

alt="" />

1
1 — медленные, слабые, неутомляемые мышечные волокна. Низкий порог активации мотонейрона; 2 — промежуточный тип ДЕ; 3 — быстрые, сильные, быстроутомляемые мышечные волокна. Высокий порог активации мотонейрона.
медленные неутомляемые мышечные волокна иннервированы мотонейронами спинного мозга, которые имеют низкие пороги возбуждения и невысокую, но постоянную на протяжении длительного времени частоту генерации потенциалов действия (в среднем 6—10 Гц). Повышение силы сокращения медленных неутомляемых мышечных волокон лишь незначительно увеличивает частоту генерации потенциалов действия в мотонейронах этого типа мышечных волокон. Кроме того, нервные терминали аксонов этих мотонейронов оканчиваются на небольшой группе мышечных волокон. При силе мышечного сокращения более 20—25 % от максимальной произвольной силы активируются быстрые мышечные волокна. Это обусловлено тем, что иннервирующие их мотонейроны спинного мозга имеют высокий порог возбуждения, их частота генерации потенциалов действия нарастает по мере увеличения силы сокращения мышечных волокон, но сохраняется на постоянном уровне не продолжительное время.
Спортивная физическая нагрузка у человека не может изменить один тип мышечных волокон на другой, а также число медленных и быстрых мышечных волокон в мышце. В результате физических упражнений изменяются масса мышечной ткани, а также сила, выносливость и скоростные качества мышц тела человека.
Физиологические показатели сокращения скелетной мышцы
Основными физиологическими параметрами сокращения скелетных мышц человека являются сила, скорость развития силы и укорочения мышцы, мощность и работа
Скорость укорочения скелетной мышцы находится в обратной зависимости от величины нагрузки. Эта взаимосвязь описывается классическим уравнением Хилла. Укорочение мышечных волокон обусловливает силу мышцы во время сокращения. При этом чем больше укорочение мышцы, тем меньшую она развивает силу. Уменьшение силы мышцы по мере уменьшения ее длины во время сокращения связано с ростом концентрации ионов Са2+ в саркоплазме. Чем ближе к максимальной становится активация ионами Са2+ взаимодействия актина и миозина, тем меньшую силу развивает мышца при сокращении. Основными причинами снижения силы мышцы при ее укорочении является увеличение скорости отсоединения поперечных мостиков от актина. Этот фактор, в свою очередь, снижает сродство ионов Са2+ с местами связывания на тропонине С и высвобождает ионы Са2+ из тропонина. В результате снижается активность тропо- нин-тропомиозинового комплекса и тропомиозин блокирует места связывания на активновых филаментах для поперечных мостиков миозина. В результате снижается сила мышцы при сокращении. Скелетная мышца тела человека способна поднять груз определенной величины. Максимальная сила, которую мышца развивает при мышечном сокращении в случае, если она не в состоянии поднять груз, называется абсолютной силой мышцы. Измеряется абсолютная сила мышцы величиной минимального груза, который она не способна поднять.
Работа мышц равна произведению силы, развиваемой мышцей, на путь перемещения груза, либо механическая работа мышц равна произведению поднятого груза на величину укорочения мышцы. Между величиной нагрузки мышцы и ее укорочением нет пропорциональной зависимости. При постепенном увеличении нагрузки мышцы, которая при сокращении развивает максимальную силу, величина работы мышцы сначала растет, а затем уменьшается. В основе изменения мышечной работы при увеличении нагрузки лежат следующие физиологические процессы (рис. 2.32). При максимальном исходном растяжении мышцы (максимальная длина сарко- меров) в ней осутствует оптимальное число поперечных мостиков, которые могут сокращаться (положение 1) и развивать мышечное напряжение. При постепенном уменьшении исходного растяжения мышцы поперечные мостики миозина во все большей степени перекрываются с тонкими филамен- тами актина, что ведет к увеличению укорочения мышцы и росту работы мышцы (положение 2). Оптимальная скорость укорочения скелетной мышцы зависит от оптимальной исходной длины саркомеров перед началом сокращения, которая в среднем составляет 1,7—2,7 мкм. Однако при минимальной исходной длине саркомеров, когда миозиновые филаменты занимают всю их длину (положение 3), вновь отсутствует оптимальное число поперечных мостиков, которые могут сокращаться, развивать мышечное напряжение, а следовательно, совершать работу.
Величина мышечной работы зависит от количества мышечных волокон в мышце. При этом чем больше поперечное сечение мышцы с параллельным расположением мышечных волокон, тем большую она совершает работу. В мышцах человека не всегда мышечные волокна расположены по оси мышцы. В мышцах перистого строения, что имеет место в большинстве случаев расположения мышечных волокон относительно продольной

Рис. 2.32. Изменение изометрического тетанического напряжения скелетной мышцы как функция от длины саркомера.

Максимальное напряжение развивается при длине мышцы L0 = 100 %. Затененная полоса показывает предел изменения длины (от 70 до 130 %), который возможен в организме, если мышцы связаны со скелетом.
оси мышцы, длина мышечных волокон нередко составляет лишь '/3— '/4 часть всей мышцы. В таких мышцах величина укорочения относительно мала, но они развивают значительную абсолютную силу и выполняют большую работу, чем мышцы с параллельным расположением мышечных волокон. Это обусловлено тем, что в перистых мышцах величина работы пропорциональна площади сечения, проходящего через все мышечные волокна, а не через анатомический поперечник мышцы в случае параллельного расположения мышечных волокон.
Наконец, мощность мышечной работы как физиологический параметр сокращения мышцы измеряется произведением величины силы мышцы на скорость укорочения мышцы при сокращении.

<< | >>

↑

Источник: Ткаченко Б.И. Нормальная физиология человека. 2005

Еще по теме Скелетная мышца:

- Кардиология - Физиология человека - Философия здоровья -